5.抑制劑對反應速度的影響：

凡是能降低酶促反應速度，但不引起酶分子變性失活的物質統稱為酶的抑制劑。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。

⑴不可逆抑制作用：

抑制劑與酶分子的必需基團共價結合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等簡單方法使酶活性恢復的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～[E]作圖，就可得到一組斜率相同的平行線，隨抑制劑濃度的增加而平行向右移動。酶的不可逆抑制作用包括專一性抑制(如有機磷農藥對膽堿酯酶的抑制)和非專一性抑制(如路易斯氣對巰基酶的抑制)兩種。

⑵可逆抑制作用：

抑制劑以非共價鍵與酶分子可逆性結合造成酶活性的抑制，且可采用透析等簡單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～[E]作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜率降低的直線。可逆抑制作用包括競爭性、反競爭性和非競爭性抑制幾種類型。

① 競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾了酶與底物的結合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱為競爭性抑制作用。其特點為：a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物;b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同;c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大;但增加底物濃度可使抑制程度減小;d.動力學參數：Km值增大，Vm值不變。典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶(底物為琥珀酸)的競爭性抑制和磺胺類藥物(對氨基苯磺酰胺)對二氫葉酸合成酶(底物為對氨基苯甲酸)的競爭性抑制。

② 反競爭性抑制：抑制劑不能與游離酶結合，但可與ES復合物結合并阻止產物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競爭性抑制。其特點為：a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合;b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用;c.動力學參數：Km減小，Vm降低。

③ 非競爭性抑制：抑制劑既可以與游離酶結合，也可以與ES復合物結合，使酶的催化活性降低，稱為非競爭性抑制。其特點為：a.底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合;b.抑制劑對酶與底物的結合無影響，故底物濃度的改變對抑制程度無影響;c.動力學參數：Km值不變，Vm值降低。

6.激活劑對反應速度的影響：能夠促使酶促反應速度加快的物質稱為酶的激活劑。酶的激活劑大多數是金屬離子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活劑為Cl-。

九、酶的調節：

可以通過改變其催化活性而使整個代謝反應的速度或方向發生改變的酶就稱為限速酶或關鍵酶。

酶活性的調節可以通過改變其結構而使其催化活性以生改變，也可以通過改變其含量來改變其催化活性，還可以通過以不同形式的酶在不同組織中的分布差異來調節代謝活動。

1.酶結構的調節：通過對現有酶分子結構的影響來改變酶的催化活性。這是一種快速調節方式。

⑴變構調節：又稱別構調節。某些代謝物能與變構酶分子上的變構部位特異性結合，使酶的分子構發生改變，從而改變酶的催化活性以及代謝反應的速度，這種調節作用就稱為變構調節。具有變構調節作用的酶就稱為變構酶。凡能使酶分子變構并使酶的催化活性發生改變的代謝物就稱為變構劑。當變構酶的一個亞基與其配體(底物或變構劑)結合后，能夠通過改變相鄰亞基的構象而使其對配體的親和力發生改變，這種效應就稱為變構酶的協同效應。變構劑一般以反饋方式對代謝途徑的起始關鍵酶進行調節，常見的為負反饋調節。變構調節的特點：① 酶活性的改變通過酶分子構象的改變而實現;②酶的變構僅涉及非共價鍵的變化;③調節酶活性的因素為代謝物;④為一非耗能過程;⑤無放大效應。

⑵共價修飾調節：酶蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發生共價修飾，從而導致酶活性的改變，稱為共價修飾調節。共價修飾方式有：磷酸化-脫磷酸化等。共價修飾調節一般與激素的調節相聯系，其調節方式為級聯反應。共價修飾調節的特點為：①酶以兩種不同修飾和不同活性的形式存在;②有共價鍵的變化;③受其他調節因素(如激素)的影響;④一般為耗能過程;⑤存在放大效應。

⑶酶原的激活：處于無活性狀態的酶的前身物質就稱為酶原。酶原在一定條件下轉化為有活性的酶的過程稱為酶原的激活。酶原的激活過程通常伴有酶蛋白一級結構的改變。酶原分子一級結構的改變導致了酶原分子空間結構的改變，使催化活性中心得以形成，故使其從無活性的酶原形式轉變為有活性的酶。酶原激活的生理意義在于：保護自身組織細胞不被酶水解消化。

2.酶含量的調節：是指通過改變細胞中酶蛋白合成或降解的速度來調節酶分子的絕對含量，影響其催化活性，從而調節代謝反應的速度。這是機體內遲緩調節的重要方式。

⑴酶蛋白合成的調節：酶蛋白的合成速度通常通過一些誘導劑或阻遏劑來進行調節。凡能促使基因轉錄增強，從而使酶蛋白合成增加的物質就稱為誘導劑;反之，則稱為阻遏劑。常見的誘導劑或阻遏劑包括代謝物、藥物和激素等。

⑵酶蛋白降解的調節：如饑餓時，精氨酸酶降解減慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。

3.同工酶的調節：在同一種屬中，催化活性相同而酶蛋白的分子結構，理化性質及免疫學性質不同的一組酶稱為同工酶。同工酶在體內的生理意義主要在于適應不同組織或不同細胞器在代謝上的不同需要。因此，同工酶在體內的生理功能是不同的。

乳酸脫氫酶同工酶(LDHs)為四聚體，在體內共有五種分子形式，即LDH1(H4)，LDH2(H3M1)，LDH3(H2M2)，LDH4(H1M3)和LDH5(M4)。心肌中以LDH1含量最多，LDH1對乳酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化乳酸轉變為丙酮酸再進一步氧化分解，以供應心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5對丙酮酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化丙酮酸轉變為乳酸，以促進糖酵解的進行。

十、酶的命名與分類：

1.酶的命名：主要有習慣命名法與系統命名法兩種，但常用者為習慣命名法。

2.酶的分類：根據1961年國際酶學委員會(IEC)的分類法，將酶分為六大類：① 氧化還原酶類：催化氧化還原反應;②轉移酶類：催化一個基團從某種化合物至另一種化合物;③水解酶類：催化化合物的水解反應;④裂合酶類：催化從雙鍵上去掉一個基團或加上一個基團至雙鍵上;⑤異構酶類：催化分子內基團重排;⑥合成酶類：催化兩分子化合物的締合反應。

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（責任編輯：何以笙簫默）

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