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2012臨床執業醫師考試生物化學知識點精講7

發表時間:2011/11/21 16:17:06 來源:互聯網 點擊關注微信:關注中大網校微信
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臨床執業醫師考試生物化學知識點精講

為了幫助考生系統的復習2012年臨床執業醫師考試課程全面的了解臨床執業醫師考試教材的相關重點,小編特編輯匯總了2012年臨床執業醫師考試輔導資料,希望對您參加本次考試有所幫助!

2.1.維生素與輔酶的關系

維生素可分為水溶性及脂溶性兩大類。水溶性維生素中有多種b族維生素,在體內參與輔酶的組成(下表)。

表1-3常見輔酶所含b族維生素(非常重要)

輔酶

b族維生素

硫胺素焦磷酸(tpp)

維生素b1(硫胺素)

黃素腺嘌呤單核苷酸(fmn)

維生素b2(核黃素)

黃素腺嘌呤二核苷酸(fad)

維生素b2(核黃素)

磷酸吡哆醛(plp)

維生素b6

輔酶a(coa)

泛酸

四氫葉酸(fh4)

葉酸

煙酰胺腺嘌呤二核苷酸(nadh)

煙酰胺(維生素pp)

脂溶性的維生素k,在體內還原后,作為凝血因子ⅱ、ⅶ、ⅸ、ⅹ等蛋白質中谷氨酸-γ-羧化酶的重要輔助因子。

例題

下列不屬于含有b族維生素的輔酶的是

a.磷酸吡多醛 b.細胞色素c

c.四氫葉酸 d.焦磷酸硫胺素

e.輔酶a

解析:該題目屬于識記型,答案選擇b

2.2.輔酶作用

輔酶及輔助因子,在酶促反應中起著傳遞電子、原子或某些化學基團的作用。各種輔酶的結構中都具有某種能進行可逆變化的基團,起到轉移各種化學基團的作用。在氧化還原酶中依賴輔酶分子中的煙酰胺或核黃素發揮其轉氫作用。在轉氨基酶分子中,吡哆醛起到轉移氨基的作用。

2.3.金屬離子作用

酶的重要組成成分,能與酶及底物形成各種形式的三元絡合物,不僅保證了酶與底物的正確定向結合,而且金屬離子還可作為催化基團,參與各種方式的催化作用。

3.酶促反應動力學

主要研究酶催化反應的過程與速率,以及各種影響酶催化速率的因素。

3.1.km和vmax的概念

在酶促反應中,底物濃度與反應速度為矩形雙曲線的關系。底物濃度很低時,反應速度隨底物濃度增加而上升,成直線比例;而當底物濃度繼續增加時,反應速度上升的趨勢逐漸緩和;一旦底物濃度達到相當高時,反應速度不再上升,達到極限最大值,稱最大反應速度(vmax)。根據中間產物學說,推導出米氏方程式(v=vmax[s]/km+[s](底物濃度))從數學上顯示底物濃度和反應速度的關系,其中的km值為一常數,表示酶蛋白分子與底物的親和力,km值是酶的特征性常數之一,在一定程度上代表酶的催化效率,在數值上等于酶促反應速度達到最大反應速度1/2時的底物濃度。一種酶能催化不同底物時就有不同的km值,其中km值最小的底物一般認為是該酶的天然底物或最適底物。

例題

下列有關km值的敘述,哪一項是錯誤的

a.km 值是酶的特征性常數 b.km 值是達到最大反應速度一半時的底物濃度

c.它與酶對底物的親和力有關 d.km 值最大的底物,是酶的最適底物

e.同一酶作用于不同底物,則有不同的km 值

解析:該題目屬于理解運用型,答案選擇d

3.2.最適ph和最適溫度

酶反應溶液的ph可影響酶分子特別是活性中心的必需基團的解離程度、底物和輔酶的解離程度以及酶與底物的結合,以致影響酶的反應速度。在其他條件恒定的情況下,能使酶促反應速度達最大值時的ph,稱為酶的最適ph。大部分體內酶的最適ph在7.4左右。(例外的是胃蛋白酶的最適ph是1.5~2.5,這就是胃酸缺乏會出現消化不良癥狀的原因之一。)

溫度對酶促反應速度有雙重影響,化學反應的速度隨溫度增加而加快,但酶是蛋白質,可隨溫度的升高而變性。當溫度既不過高以引起酶的變性,也不過低以抑制反應速度時,酶促反應的速度最快,此時的溫度即為酶的最適溫度。體內酶的最適溫度一般在37℃左右。

4.抑制劑對酶促反應的抑制作用

能減弱或者停止酶的作用的物質稱為酶的抑制劑 ,多為與酶的活性中心內、外的必須基團結合,抑制酶的催化活性。

4.1.不可逆抑制作用

不可逆抑制作用抑制劑一般為非生物來源,它們與酶共價結合破壞了酶與底物結合或酶的催化功能。抑制劑與酶共價結合,不能用簡單的透析、稀釋等物理方法除去抑制作用。

4.2.可逆抑制作用

(1)競爭性抑制作用 競爭性抑制劑的結構與底物相似,能與底物競爭酶的結合位點,所以稱競爭性抑制作用。抑制劑與底物競爭酶的結合位點的能力取決于兩者的濃度。增加底物濃度可以減少競爭性抑制的作用,很多藥物都屬酶的競爭性抑制劑(如磺胺類藥物)。此種抑制表現為vmax不變,但km值變大。

(2)非競爭性抑制作用 抑制劑與酶活性中心外帶的必須基團結合而不影響底物與酶的結合,二者在酶分子上結合位點不同,形成的酶-底物-抑制劑復合物不能釋放產物,不能因增加底物濃度而消除抑制,故稱非競爭性抑制。此種抑制表現為vmax值減小,而km值不變。

(3)反競爭性抑制 抑制劑只與酶-底物復合物結合,不與游離的酶結合。此種抑制表現為vmax值減小,而km值變小。

表1-4 三種可逆性抑制作用比較

作用特征

無抑制劑

競爭性抑制

非競爭性抑制

反競爭性抑制

與i結合的成分

e

e、es

es

動力學參數(表觀km)

km

增大

不變

變小

最大速度

vmax

不變

降低

降低

例題

競爭性抑制作用的特點是:

a. km 減小,vmax 減小 b. km 增大,vmax 增大

c. km 減小,vmax 增大 d. km 增大,vmax 不變

e. km 不變,vmax 減小

解析:該題目屬于理解運用型,答案選擇d

5.酶活性的調節

競爭性抑制作用的特點是:

a. km 減小,vmax 減小 b. km 增大,vmax 增大

c. km 減小,vmax 增大 d. km 增大,vmax 不變

e. km 不變,vmax 減小

解析:該題目屬于理解運用型,答案選擇d

5.酶活性的調節(較少考到)

分為酶活性調節及酶含量調節兩方面。

5.1.別構調節

一些小分子物質能與酶的調節部位或亞基以非共價鍵相連,使酶的空間構象發生改變,從而使酶的活性發生改變,這種被調節的酶稱為別構酶,這種調節方式稱為別構調節。別構抑制是最常見的別構效應。

5.2.共價修飾

有些酶,尤其是一些限速酶,在細胞內其他酶的作用下,其結構中某些特殊基團進行可逆的共價修飾,從而快速改變該酶活性,調節某一多酶體系的代謝通路,稱為共價修飾調節。最常見的共價修飾是磷酸化修飾。

化學修飾調節主要以放大效應調節代謝強度為主要作用,而別構調節大多以影響關鍵酶使代謝發生方向性的變化。二者作用相輔相成。

5.3.酶原激活

在細胞內合成及初分泌時,沒有活性的酶稱為酶原。在一定的條件下,可轉變成有活性的酶,此過程稱為酶原激活。

酶原激活的生理意義在于①避免細胞本身的蛋白質受蛋白酶的水解破壞②使酶在特定的部位和環境中發揮作用,保證體內代謝的正常進行(例:急性胰腺炎)。

5.4.同工酶概念

同一種屬中,酶分子結構組成不同,但能催化同一種化學反應的一組酶,稱為同工酶。同工酶的理化性質和生物學功能均可有所差異。如乳酸脫氫酶(ldh)由h和m亞基組成的四聚體,以不同的比例組成5種同工酶,即ldh1(h4)、ldh2(h3m)、ldh3(h2m2)、ldh4(hm3)和ldh5(m4)。心肌中富有ldh1。當心肌損害時,血清中ldh1的濃度就會上升,這是心肌損害的重要輔助診斷指標之一。

6.核酶(較少考到)

核酶是具有催化活性的rna。意義:①生命起源,核酸與蛋白質的先后問題②核酶具有內切酶活性,可以切割特定的基因轉錄產物。

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(責任編輯:中大編輯)

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