臨床執業醫師考試生物化學知識點精講
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2.1.維生素與輔酶的關系
維生素可分為水溶性及脂溶性兩大類。水溶性維生素中有多種b族維生素,在體內參與輔酶的組成(下表)。
表1-3常見輔酶所含b族維生素(非常重要)
輔酶
b族維生素
硫胺素焦磷酸(tpp)
維生素b1(硫胺素)
黃素腺嘌呤單核苷酸(fmn)
維生素b2(核黃素)
黃素腺嘌呤二核苷酸(fad)
維生素b2(核黃素)
磷酸吡哆醛(plp)
維生素b6
輔酶a(coa)
泛酸
四氫葉酸(fh4)
葉酸
煙酰胺腺嘌呤二核苷酸(nadh)
煙酰胺(維生素pp)
脂溶性的維生素k,在體內還原后,作為凝血因子ⅱ、ⅶ、ⅸ、ⅹ等蛋白質中谷氨酸-γ-羧化酶的重要輔助因子。
例題
下列不屬于含有b族維生素的輔酶的是
a.磷酸吡多醛 b.細胞色素c
c.四氫葉酸 d.焦磷酸硫胺素
e.輔酶a
解析:該題目屬于識記型,答案選擇b
2.2.輔酶作用
輔酶及輔助因子,在酶促反應中起著傳遞電子、原子或某些化學基團的作用。各種輔酶的結構中都具有某種能進行可逆變化的基團,起到轉移各種化學基團的作用。在氧化還原酶中依賴輔酶分子中的煙酰胺或核黃素發揮其轉氫作用。在轉氨基酶分子中,吡哆醛起到轉移氨基的作用。
2.3.金屬離子作用
酶的重要組成成分,能與酶及底物形成各種形式的三元絡合物,不僅保證了酶與底物的正確定向結合,而且金屬離子還可作為催化基團,參與各種方式的催化作用。
3.酶促反應動力學
主要研究酶催化反應的過程與速率,以及各種影響酶催化速率的因素。
3.1.km和vmax的概念
在酶促反應中,底物濃度與反應速度為矩形雙曲線的關系。底物濃度很低時,反應速度隨底物濃度增加而上升,成直線比例;而當底物濃度繼續增加時,反應速度上升的趨勢逐漸緩和;一旦底物濃度達到相當高時,反應速度不再上升,達到極限最大值,稱最大反應速度(vmax)。根據中間產物學說,推導出米氏方程式(v=vmax[s]/km+[s](底物濃度))從數學上顯示底物濃度和反應速度的關系,其中的km值為一常數,表示酶蛋白分子與底物的親和力,km值是酶的特征性常數之一,在一定程度上代表酶的催化效率,在數值上等于酶促反應速度達到最大反應速度1/2時的底物濃度。一種酶能催化不同底物時就有不同的km值,其中km值最小的底物一般認為是該酶的天然底物或最適底物。
例題
下列有關km值的敘述,哪一項是錯誤的
a.km 值是酶的特征性常數 b.km 值是達到最大反應速度一半時的底物濃度
c.它與酶對底物的親和力有關 d.km 值最大的底物,是酶的最適底物
e.同一酶作用于不同底物,則有不同的km 值
解析:該題目屬于理解運用型,答案選擇d
3.2.最適ph和最適溫度
酶反應溶液的ph可影響酶分子特別是活性中心的必需基團的解離程度、底物和輔酶的解離程度以及酶與底物的結合,以致影響酶的反應速度。在其他條件恒定的情況下,能使酶促反應速度達最大值時的ph,稱為酶的最適ph。大部分體內酶的最適ph在7.4左右。(例外的是胃蛋白酶的最適ph是1.5~2.5,這就是胃酸缺乏會出現消化不良癥狀的原因之一。)
溫度對酶促反應速度有雙重影響,化學反應的速度隨溫度增加而加快,但酶是蛋白質,可隨溫度的升高而變性。當溫度既不過高以引起酶的變性,也不過低以抑制反應速度時,酶促反應的速度最快,此時的溫度即為酶的最適溫度。體內酶的最適溫度一般在37℃左右。
4.抑制劑對酶促反應的抑制作用
能減弱或者停止酶的作用的物質稱為酶的抑制劑 ,多為與酶的活性中心內、外的必須基團結合,抑制酶的催化活性。
4.1.不可逆抑制作用
不可逆抑制作用抑制劑一般為非生物來源,它們與酶共價結合破壞了酶與底物結合或酶的催化功能。抑制劑與酶共價結合,不能用簡單的透析、稀釋等物理方法除去抑制作用。
4.2.可逆抑制作用
(1)競爭性抑制作用 競爭性抑制劑的結構與底物相似,能與底物競爭酶的結合位點,所以稱競爭性抑制作用。抑制劑與底物競爭酶的結合位點的能力取決于兩者的濃度。增加底物濃度可以減少競爭性抑制的作用,很多藥物都屬酶的競爭性抑制劑(如磺胺類藥物)。此種抑制表現為vmax不變,但km值變大。
(2)非競爭性抑制作用 抑制劑與酶活性中心外帶的必須基團結合而不影響底物與酶的結合,二者在酶分子上結合位點不同,形成的酶-底物-抑制劑復合物不能釋放產物,不能因增加底物濃度而消除抑制,故稱非競爭性抑制。此種抑制表現為vmax值減小,而km值不變。
(3)反競爭性抑制 抑制劑只與酶-底物復合物結合,不與游離的酶結合。此種抑制表現為vmax值減小,而km值變小。
表1-4 三種可逆性抑制作用比較
作用特征
無抑制劑
競爭性抑制
非競爭性抑制
反競爭性抑制
與i結合的成分
e
e、es
es
動力學參數(表觀km)
km
增大
不變
變小
最大速度
vmax
不變
降低
降低
例題
競爭性抑制作用的特點是:
a. km 減小,vmax 減小 b. km 增大,vmax 增大
c. km 減小,vmax 增大 d. km 增大,vmax 不變
e. km 不變,vmax 減小
解析:該題目屬于理解運用型,答案選擇d
5.酶活性的調節
競爭性抑制作用的特點是:
a. km 減小,vmax 減小 b. km 增大,vmax 增大
c. km 減小,vmax 增大 d. km 增大,vmax 不變
e. km 不變,vmax 減小
解析:該題目屬于理解運用型,答案選擇d
5.酶活性的調節(較少考到)
分為酶活性調節及酶含量調節兩方面。
5.1.別構調節
一些小分子物質能與酶的調節部位或亞基以非共價鍵相連,使酶的空間構象發生改變,從而使酶的活性發生改變,這種被調節的酶稱為別構酶,這種調節方式稱為別構調節。別構抑制是最常見的別構效應。
5.2.共價修飾
有些酶,尤其是一些限速酶,在細胞內其他酶的作用下,其結構中某些特殊基團進行可逆的共價修飾,從而快速改變該酶活性,調節某一多酶體系的代謝通路,稱為共價修飾調節。最常見的共價修飾是磷酸化修飾。
化學修飾調節主要以放大效應調節代謝強度為主要作用,而別構調節大多以影響關鍵酶使代謝發生方向性的變化。二者作用相輔相成。
5.3.酶原激活
在細胞內合成及初分泌時,沒有活性的酶稱為酶原。在一定的條件下,可轉變成有活性的酶,此過程稱為酶原激活。
酶原激活的生理意義在于①避免細胞本身的蛋白質受蛋白酶的水解破壞②使酶在特定的部位和環境中發揮作用,保證體內代謝的正常進行(例:急性胰腺炎)。
5.4.同工酶概念
同一種屬中,酶分子結構組成不同,但能催化同一種化學反應的一組酶,稱為同工酶。同工酶的理化性質和生物學功能均可有所差異。如乳酸脫氫酶(ldh)由h和m亞基組成的四聚體,以不同的比例組成5種同工酶,即ldh1(h4)、ldh2(h3m)、ldh3(h2m2)、ldh4(hm3)和ldh5(m4)。心肌中富有ldh1。當心肌損害時,血清中ldh1的濃度就會上升,這是心肌損害的重要輔助診斷指標之一。
6.核酶(較少考到)
核酶是具有催化活性的rna。意義:①生命起源,核酸與蛋白質的先后問題②核酶具有內切酶活性,可以切割特定的基因轉錄產物。
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(責任編輯:中大編輯)